Calix[6]arène, Cuivre, Zinc, Phénol, Chimie hôte-invité, Comportement redox, Radical phénoxyle, Cofacteur redox, Biomimétisme

Les calix[6]arènes sont des plateformes qui peuvent être fonctionnalisées pour mimer le site actif de métalloenzymes mononucléaires. Cette approche supramoléculaire permet notamment de contrôler l'accès au centre métallique. Précédemment, un calix[6]arène lié à une unité TMPA s'est révélé être un modèle intéressant du site actif de mono-oxygénases à cuivre. En effet, l'étude de ce ligand a permis la première mise en évidence de l'activation du dioxygène par un centre cuivre isolé conduisant à une réaction redox à quatre électrons. L'objectif de ce travail est de développer des modèles d'enzymes associant un cofacteur redox organique à l'activité redox d'un ion métallique (comme la galactose oxydase ou la cytochrome c oxydase). La stratégie présentée repose sur la synthèse d'un macrocycle redox actif : un dérivé de calix[6]arène-TMPA présentant trois unités phénol à distance contrôlée du centre de coordination de l'ion métallique. Le but est d'explorer la réactivité du centre métallique quand il est associé à un centre redox organique avec lequel il peut échanger un électron. Les premiers résultats des études menées sur ce ligand révèlent la formation d'un radical phénoxyle en présence d'oxydant et de base. Les investigations sur les complexes métalliques du zinc et du cuivre montrent qu'il n'y a pas coordination des unités phénols au centre métallique grâce à un système architecturalement bien contrôlé. Les études hôte-invité et la communication redox entre centre métallique et unités phénoliques maintenues à distance contrôlée seront présentées et discutées, ainsi que les perspectives en catalyse redox biomimétique.